112.247.109.102：以“胶原纤维（collagenous fiber）胶原纤维在疏松结缔组织中排列成束，彼此交织吻合，纤维束常有分支。纤维具有韧性...”为内容创建页面

2014-01-25T23:32:04Z

以“胶原纤维（collagenous fiber）胶原纤维在疏松结缔组织中排列成束，彼此交织吻合，纤维束常有分支。纤维具有韧性...”为内容创建页面

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[[胶原纤维]]（collagenous fiber）胶原纤维在[[疏松结缔组织]]中排列成束，彼此交织吻合，[[纤维束]]常有分支。[[纤维]]具有韧性，抗牵引力强。电镜观察，胶原纤维由更细的[[微原纤维]]（microfibrils）组成。微原纤维有特殊的横带，其周期为64nm。每条微原纤维有一序列的明暗带。暗带中比明带有较多游离的[[化学]]根，所以贮留较多的电镜切片[[染色]]剂

胶原纤维：染成粉红色，束状，其中的[[原纤维]]大多看不清；

胶原纤维主要含有[[胶原蛋白]]，[[氨基酸]]有[[甘氨酸]]、脯氨和[[羟脯氨酸]]等。[[胶原]]是唯一含羟脯氨酸较多的[[蛋白质]]，因此，测定羟脯氨酸的量能确定组织中胶原的含量。胶原蛋白占全身蛋白质的30％。聚合成胶原的微原纤维的蛋白质[[分子]]称为[[原胶原]]分子。胶原纤维是三种纤维中分布最广泛，含量最多的一种纤维。广泛分布于各脏器内。在[[皮肤]]、[[巩膜]]和[[肌腱]]最为丰富。胶原纤维染色主要用于和[[肌纤维]]的鉴别。　　
==结构==
Ⅰ型胶原的原纤维平行排列成较粗大的束，成为光镜下可见的胶原纤维，抗张强度超过钢筋。其三股螺旋由二条α1（Ⅰ）链及一条α2（Ⅰ）链构成。每条α链约含1050个[[氨基酸残基]]，由重复的Gly-X-Y序列构成。X常为Pro（[[脯氨酸]]），Y常为羟脯氨酸或羟[[赖氨酸]][[残基]]。重复的Gly-X-Y序列使α链卷曲为左手螺旋，每圈含3个氨基酸残基。三股这样的螺旋再相互盘绕成右手[[超螺旋]]，即原胶原。

原胶原分子间通过侧向共价交联，相互呈阶梯式有序排列聚合成直径50~200nm、长150nm至数微米的原纤维，在电镜下可见间隔67nm的[[横纹]]。胶原原纤维中的交联键是由侧向相邻的赖氨酸或羟赖氨酸残基氧化后所产生的两个醛基间进行缩合而形成的。

原胶原共价交联后成为具有抗张强度的不溶性胶原。[[胚胎]]及[[新生儿]]的胶原因缺乏分子间的交联而易于抽提。随年龄增长，交联日益增多，皮肤、[[血管]]及各种组织变得僵硬，成为老化的一个重要特征。

人α1（Ⅰ）链的[[基因]]含51个[[外显子]]，因而基因[[转录]]后的拼接十分复杂。翻译出的[[肽]]链称为前α链，其两端各具有一段不含Gly-X-Y序列的[[前肽]]。三条前α链的C端前肽借[[二硫键]]形成链间交联，使三条前α链“对齐”排列。然后从C端向N端形成[[三股螺旋]]结构。前肽部分则呈非螺旋卷曲。带有前肽的三股螺旋胶原分子称为[[前胶原]]（procollagen）。胶原变性后不能自然[[复性]]重新形成三股螺旋结构，原因是成熟胶原分子的肽链不含前肽，故而不能再进行“对齐”排列。　　
==胶原蛋白的提纯==
探索一个简要的胶原提纯方法，比较提取不同来源的胶原蛋白的物理化学特性，利用影像法探讨胶原纤维体外生长聚合三维构建过程和特征，为生物医学工程的生物材料设计和组织工程替代治疗提供基础。方法：利用[[乙酸]]法和酶的降解法提取猪脚[[关节]][[韧带]]、[[大鼠]]尾的胶原蛋白，用光学[[显微镜]]定量化分析纤维聚集动力学以及结构特性，包括纤维密度、方向性融合。结果：组织和[[细胞]]中Ⅰ型胶原蛋白单分子是120kD，Ⅰ型胶原α1（Ⅰ）以及α2链表达在120、116kD，Ⅰ型胶原蛋白[[基质]]行成的胶原纤维状。结论：应用该修饰方法可提出并[[纯化]]到纯的胶原蛋白。第一次报道胶原基质成分在体外可形成三维结构并用黑白视野观察纤维形成特征；阳离子钾、钠、温度及pH影响纤维的强度和胶原的集结时间。

[[分类:结缔组织]][[分类:解剖学及组织胚胎学]][[分类:细胞生物学]][[分类:基本组织]]

胶原纤维 - 版本历史

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