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	<title>肌红蛋白 - 版本历史</title>
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	<updated>2026-04-18T14:36:12Z</updated>
	<subtitle>本wiki的该页面的版本历史</subtitle>
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		<title>112.247.109.102：以“（myoglobin，MYO,Mb）  是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和...”为内容创建页面</title>
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		<updated>2014-01-25T19:07:36Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;以“（myoglobin，MYO,Mb）  是由一条&lt;a href=&quot;/%E8%82%BD&quot; title=&quot;肽&quot;&gt;肽&lt;/a&gt;链和一个血红素辅基组成的&lt;a href=&quot;/%E7%BB%93%E5%90%88%E8%9B%8B%E7%99%BD&quot; title=&quot;结合蛋白&quot;&gt;结合蛋白&lt;/a&gt;，是&lt;a href=&quot;/%E8%82%8C%E8%82%89&quot; title=&quot;肌肉&quot;&gt;肌肉&lt;/a&gt;内储存氧的&lt;a href=&quot;/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8&quot; title=&quot;蛋白质&quot;&gt;蛋白质&lt;/a&gt;，它的&lt;a href=&quot;/index.php?title=%E6%B0%A7%E9%A5%B1%E5%92%8C&amp;amp;action=edit&amp;amp;redlink=1&quot; class=&quot;new&quot; title=&quot;氧饱和（页面不存在）&quot;&gt;氧饱和&lt;/a&gt;...”为内容创建页面&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;新页面&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;（myoglobin，MYO,Mb）&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
是由一条[[肽]]链和一个血红素辅基组成的[[结合蛋白]]，是[[肌肉]]内储存氧的[[蛋白质]]，它的[[氧饱和]]曲线为双曲线型。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[肌红蛋白]]的基本知识： &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
肌红蛋白存在于肌肉中，[[心肌]]中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白[[三级结构]]于1960年由Kendrew用X线衍射法阐明，这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结。由于三级结构与蛋白质的[[生物学]]功能直接相关，而且三级结构的分析工作难度很高，所以这项工作获得学术界的高度评价。　　&lt;br /&gt;
==肌红蛋白的本质和功能==&lt;br /&gt;
本质：肌红蛋白=一条[[多肽]]链+一个辅基多肽链：由153个[[氨基酸残基]]组成&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
辅　基：亚铁血红素辅基&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
分子量：16 700&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
功能：在肌肉中有运输氧和储氧功能肌红蛋白的三级结构 &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
形状：呈紧密球形 &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
多肽链中氨基酸残基上的疏水[[侧链]]大都在[[分子]]内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。 &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
三级结构 &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
有8段α-螺旋区 &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
有1～8个螺旋间区 &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区， 处在拐点上的氨基酸残基&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Pro, Ile, Ser, Thr, Asn等&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[极性氨基酸]]分布在分子表面&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
血红素是铁卟淋[[化合物]]，它由4个吡咯通过4个甲[[炔基]]相连成一个大环，Fe2+居于环中。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
铁与[[卟啉]]环及多肽链氨基酸残基的连接：[[铁卟啉]]上的两个[[丙酸]]侧链以离子键形式与肽链中的两个[[碱性氨基酸]]侧链上的正电荷相连。血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8[[组氨酸]]结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
这种[[构象]]非常有利于运氧和储氧功能，同时也使血红素在多肽链中保持稳定。　　&lt;br /&gt;
==参考值==&lt;br /&gt;
男性20~80μg/L；&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
女性10~70μg/L；&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
诊断限：&amp;gt;100μg/L。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[血清]]Mb水平随年龄、性别及种族的不同而异，黑人的Mb水平要高于白人。&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>112.247.109.102</name></author>
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