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	<title>组织蛋白酶 - 版本历史</title>
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		<title>112.247.109.102：以“组织蛋白酶cathepsin   组织蛋白酶cathepsin 在各种动物组织的细胞内（特别是溶酶体部分）发现的一类蛋白酶。此名源...”为内容创建页面</title>
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&lt;br /&gt;
组织蛋白酶cathepsin 在各种动物组织的细胞内（特别是[[溶酶体]]部分）发现的一类[[蛋白酶]]。此名源自希腊语的“[[消化]]”，为威尔斯达特（R．Willstāatter，1929）命名的。来源于同一种类组织细胞的也是由组织蛋白酶A．B．C．D．E等多种酶组成。可以根据所作用的代表性[[底物]]的种类进行分类，但似乎各自还有数种[[同工酶]]。组织蛋白酶A的代表性底物是N-苄氧基羰基-[[L-谷酰胺]]-[[L-苯丙氨酸]]，最适pH约5.5（3-6），可能是一种[[羧肽酶]]，可为二异丙基磷氟酸（DFP）或对氯汞[[苯甲酸]]（PCMB）[[失活]]。组织蛋白酶B[[催化]]苯甲酰-L-精[[氨酰]]胺的水解。其活性的表现需要[[巯基]][[化合物]]（SH化合物）的存在，最适pH在6附近，有人认为是类似[[木瓜蛋白酶]]的[[肽链内切酶]]，已知有B1和B2（或B′和B）二种。组织蛋白酶C的代表性底物是[[甘氨酰]]-L-苯丙酰胺，在pH5附近催化此[[酰胺键]]的水解，在pH7附近时催化以其它底物[[分子]]的氨基代替水分子作为[[受体]]的转移反应，亦称为[[二肽氨肽酶]]Ⅰ（由第一个反应命名）或[[二肽]][[转移酶]]（按第二个反应命名）。能为巯基化合物或Cl-离子所激活。还未找到组织蛋白酶D和E能够作用的简单的合成底物，两者在pH2.5—4.0显有消化酸变性的[[血红蛋白]]或[[血清白蛋白]]的肽链内切酶的作用。巯基化合物对活性没有影响，DFP也不抑制。尚缺乏对于组织蛋白酶E的底物[[专一性]]的研究，此酶的活力不受巯基化合物、一[[碘乙酸]]的影响。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[分类:生物学]][[分类:生物工程]]&lt;/div&gt;</summary>
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