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	<title>米氏常数 - 版本历史</title>
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		<title>112.247.109.102：以“非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；竞争性抑制剂米氏常数增大而，最大反应速度不变。  Km：米氏...”为内容创建页面</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;以“非竞争性&lt;a href=&quot;/%E6%8A%91%E5%88%B6%E5%89%82&quot; title=&quot;抑制剂&quot;&gt;抑制剂&lt;/a&gt;&lt;a href=&quot;/%E7%B1%B3%E6%B0%8F%E5%B8%B8%E6%95%B0&quot; title=&quot;米氏常数&quot;&gt;米氏常数&lt;/a&gt;不变，最大反应速度减小；&lt;a href=&quot;/%E7%AB%9E%E4%BA%89%E6%80%A7%E6%8A%91%E5%88%B6&quot; title=&quot;竞争性抑制&quot;&gt;竞争性抑制&lt;/a&gt;剂米氏常数增大而，最大反应速度不变。  Km：米氏...”为内容创建页面&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;新页面&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;非竞争性[[抑制剂]][[米氏常数]]不变，最大反应速度减小；[[竞争性抑制]]剂米氏常数增大而，最大反应速度不变。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Km：米氏常数，是研究[[酶促反应]]动力学最重要的常数。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;b&amp;gt;米氏常数-定义&amp;lt;/b&amp;gt;&amp;lt;b&amp;gt; k1 k3&amp;lt;/b&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;b&amp;gt;E+S〈——〉ES〈——〉E+P&amp;lt;/b&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;b&amp;gt;k2 k4&amp;lt;/b&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;b&amp;gt;其中，E为酶，S为[[底物]]，P为产物，k1，k2,k3,k4为反应速率&amp;lt;/b&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;b&amp;gt;Km=（k2+k3）/k1&amp;lt;/b&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
米氏常数-意义&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
它的意义如下： 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕，图示以及公式推导。 它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然。 它可以确定一条[[代谢途径]]中的[[限速步骤]]：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的[[生化反应]]组成的[[代谢]]过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，EMP途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步，Km值最大的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。 它可以用来判断酶的最适底物，某些酶可以[[催化]]几种不同的生化反应，叫[[多功能酶]]，其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物。 Km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关而与酶的浓度无关，与底物的浓度也无关，这一点与Vm是不同的，因此，我们可以通过Km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变。非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[分类:生物化学]]&lt;/div&gt;</summary>
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