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	<title>晶体蛋白 - 版本历史</title>
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		<title>112.247.67.26：以“晶体蛋白 crystallin  脊椎动物晶体主要成分的组成蛋白之总称。是莫纳（Mrner，1894）通过溶解度和等电点沉淀的...”为内容创建页面</title>
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		<summary type="html">&lt;p&gt;以“&lt;a href=&quot;/%E6%99%B6%E4%BD%93%E8%9B%8B%E7%99%BD&quot; title=&quot;晶体蛋白&quot;&gt;晶体蛋白&lt;/a&gt; crystallin  &lt;a href=&quot;/%E8%84%8A%E6%A4%8E%E5%8A%A8%E7%89%A9&quot; title=&quot;脊椎动物&quot;&gt;脊椎动物&lt;/a&gt;&lt;a href=&quot;/%E6%99%B6%E4%BD%93&quot; title=&quot;晶体&quot;&gt;晶体&lt;/a&gt;主要成分的组成&lt;a href=&quot;/%E8%9B%8B%E7%99%BD&quot; title=&quot;蛋白&quot;&gt;蛋白&lt;/a&gt;之总称。是莫纳（Mrner，1894）通过溶解度和&lt;a href=&quot;/%E7%AD%89%E7%94%B5%E7%82%B9&quot; title=&quot;等电点&quot;&gt;等电点&lt;/a&gt;沉淀的...”为内容创建页面&lt;/p&gt;
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[[脊椎动物]][[晶体]]主要成分的组成[[蛋白]]之总称。是莫纳（Mrner，1894）通过溶解度和[[等电点]]沉淀的方法首次分离出来的。哺乳类的晶体蛋白依分子量大小的顺序大致分为α（80～100万）、β（5～50万）和γ（2万左右）几种，各自由许多[[亚单位]]构成。其中各成分在[[氨基酸]]的组成上不具特征，对[[蛋白质]]本身进行的研究不多，但从器官特异性的角度，在[[免疫化学]]上对脊椎动物系统大量地研究了各成分的分布，以及伴随着晶体[[分化]]的消长。在各种动物中已知γ-晶体蛋白是在晶体[[上皮]][[纤维]]分化时合成的，已知是动物中晶体纤维上的特异成分，鸟类与爬行类发现的δ-晶体蛋白相当于哺乳类的β-晶体蛋白，由于在鸡的[[个体发育]]过程中是最先出现晶体蛋白的主要成分，所以命名为“第一重要的可溶性晶体蛋白”（first important soluble crystallin），其缩写FISC是经常使用的。关于这些晶体蛋白各个成分，根据近年来的研究，已阐明了存在于各种动物的晶体纤维的特异的晶体蛋白成分的mRNA，是伴随晶体上皮的纤维分化而呈稳定的状态。对各成分的亚单位的[[肽]]链构造也进行了广泛的研究，已确定出几个成分的亚单位的N-末端结构。晶体蛋白不具[[酶活性]]，可认为是具有维持晶体透明度功能的组成蛋白，随着动物年龄的增长，晶体的不溶性蛋白增加，此不溶性蛋白称为[[硬蛋白]]（albu－minoid），作为其主要成分的牛的α-晶体蛋白、大白鼠的γ-晶体蛋白和鸡的FISC已被分离出来。&lt;br /&gt;
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[[分类:生物学]]&lt;/div&gt;</summary>
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