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	<title>微管蛋白 - 版本历史</title>
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		<title>112.247.67.26：以“tubulin   组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子, 有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tu...”为内容创建页面</title>
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		<updated>2014-02-05T06:39:29Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;以“tubulin   组成&lt;a href=&quot;/%E5%BE%AE%E7%AE%A1&quot; title=&quot;微管&quot;&gt;微管&lt;/a&gt;的&lt;a href=&quot;/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E8%B4%A8&quot; title=&quot;蛋白质&quot;&gt;蛋白质&lt;/a&gt;称为&lt;a href=&quot;/%E5%BE%AE%E7%AE%A1%E8%9B%8B%E7%99%BD&quot; title=&quot;微管蛋白&quot;&gt;微管蛋白&lt;/a&gt;。微管蛋白是球形&lt;a href=&quot;/%E5%88%86%E5%AD%90&quot; title=&quot;分子&quot;&gt;分子&lt;/a&gt;, 有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tu...”为内容创建页面&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;新页面&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;tubulin &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
组成[[微管]]的[[蛋白质]]称为[[微管蛋白]]。微管蛋白是球形[[分子]], 有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin), 这两种微管蛋白具有相似的三维结构, 能够紧密地结合成[[二聚体]], 作为微管组装的[[亚基]]。α亚基由450个[[氨基酸]]组成, β亚基是由455个氨基酸组成, 它们的分子量约55kDa。这两种亚基有35～40%的氨基酸序列[[同源]], 表明编码它们的[[基因]]可能是由同一原始祖先演变而来。另外, 这两种微管蛋白与[[细菌]]中一种叫作FysZ的GTPase(分子量为40kDa)同源, 这种酶具有和微管蛋白相似的功能, 能够聚合并且参与[[细胞]]分裂。α和β微管蛋白的亚基都是直径为4nm的球形分子，它们组成的[[异源二聚体]]的长度为8nm。α和β微管蛋白各有一个GTP结合[[位点]], 位于α亚基上的GTP结合位点, 是不可逆的结合位点，结合上去的GTP不能被水解，也不能被GDP替换。位于β亚基上的GTP结合位点结合GTP后能够被水解成GDP，所以这个位点又称为可交换的位点(exchangeable site,E位点)。还有一种微管蛋白,即γ微管蛋白,不是微管的组成成分, 但是参与微管的组装。　　&lt;br /&gt;
==结构==&lt;br /&gt;
系一种&amp;lt;b&amp;gt;[[球蛋白]]&amp;lt;/b&amp;gt;，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个[[核苷酸]]分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，[[沉降系数]]6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5万。微管蛋白具有[[专一性]]地与某些抗[[有丝分裂]]药剂，如[[秋水仙碱]](colchicine)、[[长春花碱]]和[[鬼臼]]素等相结合。一旦与秋水仙碱相结合后就阻止了α-、β-微管蛋白([[亚单位]])聚合成微管蛋白质，从而完全失去形成微管的功能。微管蛋白对于保持细胞形状、运动、胞内物质运输是不可缺少的一种蛋白质。&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[分类:生物化学]][[分类:生物学]][[分类:蛋白质]][[分类:细胞学]][[分类:球蛋白]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>112.247.67.26</name></author>
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